ИМА-ПРЕСС

Учёные МГУ изучили молекулярные механизмы возникновения болезни Альцгеймера

 Особые новости
  • В одном строю индейцы и балерины, принцессы и супергерои… ВСПОМИНАЯ С БЛАГОДАРНОСТЬЮ. В минувшие выходные в московском парке «Красногвардейские пруды» телеканал «Живая Планета» провел первый костюмированный Парад собак в Москве. Массовое шествие объединило в себе более 100 собак и...
  • Геологи МГУ раскрыли тайну происхождения кратера на Ямале МОСКВА. Сотрудники геологического факультета МГУ имени М.В. Ломоносова провели комплексное исследования арктического кратера на полуострове Ямал, выяснили причину его образования и открыли новое геологическое явление, ранее известное только для ледяных...
  • Бачата, сальса и джаз в одном «Петроджаз-танце»… ПЕТЕРБУРГ. Город над вольной Невой невольно станет свидетелем — и полноправным участником, удивительного перфоманса длиной почти в две недели! Уже 15 сентября стартует уникальный фестиваль социального танца «Петроджаз-танец». Уникальность его...
  • Химики МГУ опровергли универсальность 100-летнего теста МОСКВА. Сотрудники химического факультета МГУ имени Ломоносова опровергли представление о «ртутном тесте» как об универсальном методе определения механизма катализа. Ученые обнаружили, что результат теста не согласуется с другими методами оценки...
  • «Гоголь» собрал миллиард в прокате МОСКВА. Проект «Гоголь» уже в субботу заработал в российском прокате более 1 миллиарда рублей. Третья и заключительная часть франшизы «Гоголь. Страшная месть» стартовала в прокате 30 августа, показав лучший уикенд...

Учёные МГУ изучили молекулярные механизмы возникновения болезни Альцгеймера

Учёные МГУ изучили молекулярные механизмы возникновения болезни Альцгеймера
Июль 18
10:10 2017

МОСКВА. Сотрудники факультета фундаментальной медицины МГУ определили структуру пептидного комплекса, который образуется в мозге на ранних стадиях развития болезни Альцгеймера. Результаты исследования помогут в разработке соединений, способных останавливать развитие болезни. Работа выполнена при поддержке Российского научного фонда, её результаты опубликованы в престижном журнале Angewandte Chemie (IF ~ 12).

На ранних стадиях болезни Альцгеймера в мозге людей образуются скопления бета-амилоидного пептида. Научная группа из МГУ под руководством д.х.н. Владимира Польшакова изучала молекулярные механизмы агрегации бета-амилоида у носителей тайваньской мутации, описала структуру образующихся комплексов и установила роль ионов цинка (Zn2+) в их образовании.

Бета-амилоид — это небольшой пептид, который выполняет важные физиологические функции, например, защищает мозг от потенциальных патогенов. После выполнения своих функций в норме пептид разрезается протеазами и утилизируется. Однако в некоторых случаях молекулы этого пептида начинают связываться друг с другом, образуя сложные комплексы, токсичные для нейронов. Процессы агрегации бета-амилоидного пептида в комплексы инициируют ионы переходных металлов.

0

В течение нескольких лет ученые МГУ в сотрудничестве с коллегами из Института молекулярной биологии РАН им. В. А. Энгельгардта исследовали молекулярный механизм цинк-зависимой агрегации бета-амилоидного пептида. В качестве модельного объекта они выбрали пептид с тайваньской мутацией. У носителей подобных мутаций болезнь Альцгеймера развивается в сравнительно молодом возрасте. Авторы обнаружили, что структура бета-амилоидных комплексов из мутантных пептидов оказывается более прочной и стабильной, чем у комплексов из нормальных пептидов. Ключевую роль в их образовании играют ионы цинка (Zn2+).

«К нашему удивлению, взаимодействие фрагмента этого пептида с ионами цинка привело к образованию стабильного комплекса, в котором две пептидные цепи оказались прочно скреплены двумя ионами цинка. Подобные биядерные структуры ранее не были описаны в мировой литературе, — комментирует Владимир Польшаков. — Важно отметить, что взаимодействие ионов металлов с бета-амилоидом обычно приводит к множеству разных конформаций пептидной цепи. Образующийся комплекс как бы “дышит”, переходя от одной конформации к другой. В случае же с продуктом тайваньской мутации наблюдалась единственная конформация, позволившая нам с высокой точностью определить ее структуру методами ядерного магнитного резонанса».

Полученные результаты помогут в разработке соединений, способных блокировать цинк-зависимую агрегацию бета-амилоида и, тем самым, останавливать развитие болезни Альцгеймера на ранних этапах. «На основании подтвержденного в данной работе молекулярного механизма инициирования патогенной агрегации бета-амилоида наши коллеги из Института молекулярной биологии уже запатентовали два соединения, способные блокировать процессы агрегации бета-амилоидного пептида. Изучение свойств этих соединений на животных моделях показало, что они в несколько раз уменьшают риск развития заболевания, соответствующего болезни Альцгеймера», — рассказал о перспективах исследования Владимир Польшаков.

Сотрудники лаборатории магнитной томографии и спектроскопии факультета фундаментальной медицины МГУ выполняли исследование в сотрудничестве с научной группой из Института молекулярной биологии РАН им. В. А. Энгельгардта (ИМБ РАН) под руководством академика Александра Макарова.

Картинка 1. Структура комплекса фрагмента бета-амилоида — продукта тайваньской мутации, с ионами цинка. Источник: Владимир Польшаков

Кaртинкa 1

 

Об авторе

Дмитрий Московский

Дмитрий Московский

Связанные материалы

НАШИ ДРУЗЬЯ

  • • Дирекция театрально-зрелищных касс
  • • Музей-макет «Петровская акватория»
  • • Мюзик-Холл
  • • Театр-фестиваль «Балтийский Дом»
  • • Театр комедии имени Акимова
  • • Учебный театр на Моховой
  • • Театр «Зазеркалье»
  • • Театр «Особняк»
  • • Ленинградский зоопарк
  • • «Республика кошек»
  • • Киностудия «Ленфильм»
  • • Кинотеатр «Великан-Парк»
  • • Киностудия исторического фильма «Фараон»
  • • Уполномоченный по правам ребёнка Санкт-Петербурга
  • • Главное управление МЧС России по Санкт-Петербургу